Гемоглобін

Гемоглобін – високомолекулярна білкове з’єднання, що належить до групи хромопротеїдів. Щільність його близько 66 000 – 68 000. Добре розчиняється у воді. При гідролізі без доступу повітря розпадається на білок глобін (96%) і на що містить залізо пігмент – гем (4%). Вміст заліза в усьому гемоглобіні організму людини дорівнює близько 2,5 грам.

Гем в з’єднанні з азотистими тілами дає забарвлені розчини – гемохромогени. Гемохромоген – з’єднання тема з денатурованим білком. Гемоглобін – з’єднання тема з іатівним, незміненим білком.
У складі гемоглобіну одна молекула глобіну з’єднана з чотирма молекулами гема.
Вивчення хімії гемоглобіну проводилося М. В. Ненцкого з 1884 р.

Гемоглобін дорослої людини різко відрізняється від гемоглобіну новонародженого і ембріона. Гемоглобін ембріона здатний сильніше насичуватися киснем і утворювати з ним більш міцні з’єднання, ніж гемоглобін дорослого. Велика здатність гемоглобіну новонародженого поглинати кисень має значення для росту організму.

В еритроцитах зустрічаються наступні з’єднання.
Відновлений (редукований) гемоглобін (Hb). Має здатність легко з’єднуватися з газами: киснем, окисом вуглецю, окисом азоту.

У складі гема гемоглобіну – двовалентне залізо (закис). Він легко розчинний у воді і не розчиняється у спирті. Розчин вишнево-червоного кольору, характерного для венозної крові.
Оксигемоглобін (HbO2) – нетривке, легко дисоціює з’єднання гемоглобіну з киснем. При віддачі кисню знову перетворюється на гемоглобін.

Кисень приєднується до заліза тема. У цій реакції залізо залишається двовалентних (закис). Кількість поглиненого кисню залежить головним чином від концентрації кисню в газовій суміші, від його напруги або парціального тиску, а також від температури і реакції середовища.
Легко розчиняється у воді. Розчин ало-червоного кольору, характерного для артеріальної крові. Чим повніше насичений гемоглобін киснем, тим світліше забарвлення крові. Кристалізується набагато легше гемоглобіну. Кристали оксигемоглобіну, отримані з крові різних тварин, неоднакової форми.
Карбоксигемоглобін (HbCO) утворюється при угарі, отруєння окисом вуглецю. Являє собою міцне, малодиссоциирующий з’єднання гемоглобіну з окисом вуглецю – чадним газом.
Карбоксигемоглобін, як і гемоглобін, містить тим з двовалентних залізом. Здатність окису вуглецю з’єднуватися з гемоглобіном у 250 разів більше, ніж кисню.

При вмісті 16% кисню і 0,1% СО у вдихуваному повітрі 80% гемоглобіну перетворюється на НbСО, а при вмісті 1% СО – 95% гемоглобіну. Якщо в крові 70% НЬСО, нормальне дихання неможливо, і настає смерть. Важке отруєння буває при вмісті у вдихуваному повітрі 0,04% СО. Для витіснення СО з НЬСО потрібно вдихати чистий кисень або повітря, збагачене киснем.
Дисоціація НЬСО відбувається в 3 600 разів повільніше, ніж дисоціація НЬO2. З’єднання гемоглобіну (НЬ) з окисом азоту (NO) ще більш стійке. Спектр карбоксигемоглобіну майже не відрізняється від спектру оксигемоглобіну.

Метгемоглобін (Ньо) виходить при отруєнні бертолетової сіллю, амілнітрітом та іншими речовинами. Він утворюється також при внутрішніх крововиливах. У складі метгемоглобіну міститься окислене тривалентне залізо.

Метгемоглобін являє собою міцне з’єднання гемоглобіну з киснем і тому його поява швидко призводить до смерті від задухи. Якщо при малій кількості метгемоглобіну організм не загинув, то поступово метгемоглобін відновлюється і перетворюється на гемоглобін.

Гемоглобін. Його функції зазначених

Гемоглобін (Hb) це гемопротеинов, що міститься в еритроцитах. Його молекулярна маса 66000 дальтон. Молекулу гемоглобіну утворюють чотири субодиниці, кожна з яких включає гем, з’єднаний з атомом залізом, і білкову частину глобин. Гем синтезується в мітохондріях еритробластів, а глобин в їх рибосомах. У дорослої людини гемоглобін містить дві a – і дві b-поліпептидних ланцюга. Він називається А-гемоглобіном (adult-дорослий). У зрілому віці він складає основну частину гемоглобіну. У перші три місяці внутрішньоутробного розвитку в еритроцитах знаходиться гемоглобін типу GI і G2 (Gover). У наступні періоди внутрішньоутробного розвитку і в перші місяці після народження основну частину складає фетальний гемоглобін (F-гемоглобін). У його структурі два a – і дві g-поліпептидні ланцюги. При народженні до 50-80% гемоглобіну становить F-гемоглобін, а 20-40% А-гемоглобін. Ранні гемоглобіни мають велику кисневу ємкість.
Гем містить атом 2-х валентного заліза, який легко з’єднується з киснем і легко віддає його. При цьому валентність заліза не змінюється. Один грам гемоглобіну здатний зв’язувати 1,34 мл кисню. З’єднання гемоглобіну з киснем, що утворюється в капілярах легень називається оксигемоглобіном (HbO2). Він має яскраво червоний колір. Гемоглобін, який віддав кисень у капілярах тканин, називається дезоксигемоглобином або відновленим (Hb). У нього темно-вишнева забарвлення. Від 10 до 30% вуглекислого газу, що надходить з тканин в кров, з’єднуються з амідній угрупованням гемоглобіну. Утворюється легко дисоціює з’єднання карбгемоглобін (HbCO2). У цьому виді частина вуглекислого газу транспортується до легким.
У деяких випадках гемоглобін утворює патологічні з’єднання. При отруєнні чадним газом утворюється карбоксигемоглобін (HbCO). Спорідненість гемоглобіну з окисом вуглецю значно вище, ніж з киснем, а швидкість дисоціації карбоксигемоглобіну в 200 разів менше, ніж оксигемоглобіну. Тому присутність у повітрі навіть 1% чадного газу призводить до прогресуючого збільшення кількості карбоксигемоглобіну і небезпечному чадному отруєння. Кров втрачає здатність переносити кисень. Розвивається гіпоксія мозку та інших тканин. Чадний отруєння супроводжується сильним головним болем, нудотою, блювотою, судомами, втратою свідомості і смертю.
При отруєнні сильними окислювачами, наприклад нітритами, марганцевокислого калієм, червоною кров’яною сіллю, утворюється метгемоглобін (MetHb). У цьому з’єднанні гемоглобіну залізо стає тривалентним. Тому метгемоглобін дуже слабо дисоціюють з’єднання. Він не віддає кисень тканинам.
Всі з’єднання гемоглобіну мають характерний спектр. Відновлений гемоглобін дає одну широку смугу поглинання в жовто-зеленій частині спектру між лініями D і E. Оксигемоглобіну дає 2 вузьких смуги поглинання в жовто-зеленій частині спектру між лініями D і E. У карбоксигемоглобіну така ж спектральна картина, як і оксигемоглобіну. Тому для діагностики отруєння чадним газом, в досліджувану кров додають відновник, наприклад реактив Стокса. Під їх впливом оксигемоглобін перетворюється на дезоксігемоглобін і з’являється спектр відновленого гемоглобіну. Карбоксигемоглобин не відновлюється. Метгемоглобін, залежно від рН крові, дає 3-5 смуг поглинання. Одна з них знаходиться в червоній частині, інші в жовто-зеленій області спектра.
Гемоглобін утворює з соляною кислотою з’єднання коричневого кольору – солянокислий гематин. Форма його кристалів залежить від видової приналежності крові. Зокрема, кристали солянокислого гематина людини мають форму прямокутних пластинок.
Вміст гемоглобіну визначають методом Салі. Гемометр Салі складається з 3 пробірок, що знаходяться в спеціальному штативі. Дві з них, розташовані збоку від центральної, заповнені стандартним розчином солянокислого гематина коричневого кольору. Середня пробірка має градуювання в одиницях гемоглобіну. У неї наливають 0,2 мл соляної кислоти. Потім мірної піпеткою набирають 20 мкл крові і випускають її в соляну кислоту. Перемішують вміст пробірки і витримують 5 хв. Отриманий розчин солянокислого гематина розводять водою до тих пір, поки його колір не стане таким же, як в бічних пробірках. За рівнем рідини в середній пробірці визначається вміст гемоглобіну. У нормі в крові чоловіків міститься 132-164 г / л (13,2-16,4 г%) гемоглобіну. У жінок – 115-145 г / л (11,5-14,5 г%). Кількість гемоглобіну знижується при крововтратах, інтоксикаціях, порушеннях еритропоезу, нестачі заліза, вітаміну В12 і т.д.
Крім цього визначають колірний показник. Він відображає ступінь насичення еритроцитів гемоглобіном. Це відношення вмісту гемоглобіну в крові до кількості еритроцитів. У нормі його величина становить 0,85-1,05.

Пиши в коментарях свої зауваження щодо статті. Будемо активно виправляти.

Ви використовуєте старий браузер – Internet Explorer ! Сайт може працювати неправильно. Ми рекомендуємо використовувати Internet Explorer 11.

© 2024 Всі права захищені. При використанні матеріалів нашого сайта посилання на наш сайт обов’язкове! Дякуємо за розуміння.

Гемоглобін

Гемоглобін – залізовмісний дихальний пігмент крові хребетних і багатьох безхребетних тварин, здійснює перенесення кисню від органів дихання до тканин організму. У крові хребетних і деяких безхребетних гемоглобін, що міститься всередині еритроцитів в розчиненому стані.
Молекула гемоглобіну хребетних тварин складається з білка – глобіну і железосодержащей групи – гему. До складу гема входять чотири протопорфириновых кільця, кожне з яких містить атом двовалентного заліза. Молекулярний вага гемоглобіну – 66 000 – 68 000. Фізіологічна функція гемоглобіну як переносника кисню базується на його здатності оборотно зв’язувати кисень в залежності від концентрації останнього в крові. У присутності кисню залізо гема пов’язує одну молекулу кисню, при цьому гемоглобін перетворюється в оксигемоглобін. При взаємодії гемоглобіну з окисом вуглецю (наприклад, при отруєнні цим газом) утворюється більш стабільний комплекс – карбоксигемоглобін.
Продуктами розпаду гемоглобіну є численні железопорфириновые комплекси. При цьому відбувається повне відділення гема від білка (хромопротеида); це відділення протікає з перетворенням заліза в трехвалентную форму. Одержуваний железопротопорфирин називається гемином, а його сполуки – геминодериватами.
Звичайно більшу частину гемоглобіну в еритроцитах становить гемоглобін А, або нормальний гемоглобін дорослої людини. При вроджених аномаліях і захворюваннях кровотворного апарату в еритроцитах з’являються аномальні гемоглобины. Це спостерігається, наприклад, при серповидноклітинної анемії (див. Анемія у дітей), таласемії (див.), вродженої метгемоглобінемії (див.).
Техніка визначення гемоглобіну в крові – див. Кров.

Гемоглобін виконує в організмі важливу роль переносника кисню і бере участь у транспорті вуглекислоти.
Гемоглобін являє собою складне хімічне з’єднання (молекулярний вага 68 800). Він складається з білка глобіну і чотирьох молекул гема. Молекула гему, що містить атом заліза, має здатність приєднувати і віддавати молекулу кисню. При цьому валентність заліза, до якого приєднується кисень, не змінюється, тобто залізо залишається двовалентних.
Якщо обробити гемоглобін розчином соляної кислоти, то від глобіну відщеплюється гем. Вступаючи в з’єднання з соляною кислотою, він перетворюється в гемин (Ca₃₄H₃₂N₄O₄FeCl), утворює кристали характерної форми. Проба на освіту геміну проводиться для доказу присутності крові при судово-медичних дослідженнях.

Рис. 5. Спектри поглинання оксигемоглобіну (зверху) і гемоглобіну.

До складу молекули гему входять чотири пиррольных кільця (два з них мають характер лугу, а два – кислоти). Атом заліза, що міститься в темі, пов’язує гем з білковою частиною глобином. Якщо гем втрачає атом заліза, а пирроловая його структура зберігається, то виходить гематопорфирин. Це речовина, у великих кількостях утворюється в організмі при деяких отруєннях або порушеннях обміну і може виділятися з сечею.
Гем є активною, або так званої простетичною, групою гемоглобіну, а глобине – білковим носієм гема. Гемоглобін, присоединивший кисень, перетворюється в оксигемоглобін (його позначають символом HbO₂). Оксигемоглобін, який віддав кисень, називається відновленою, або редукованим, гемоглобін (Hb). Оксигемоглобін, гемоглобін і деякі інші сполуки і похідні гемоглобіну дають характерні смуги поглинання променів спектра. Так, пропускаючи промінь світла через розчин оксигемоглобіну, можна виявити дві характерні темні смуги поглинання в жовто-зеленій частині спектра, між фрауэнгоферовыми лініями D і Є. Для відновленого гемоглобіну характерна одна широка смуга поглинання в жовто-зеленій частині спектру (рис. 5).
Оксигемоглобін дещо відрізняється за кольором від гемоглобіну, тому артеріальна кров, що містить оксигемоглобін має яскраво-червоний колір, при тому тим більш яскравий, ніж повніше відбулося її насичення киснем. Венозна кров, що містить велику кількість відновленого гемоглобіну, має темно-вишневий колір.
Значно більшого поглинання світлових променів з довжиною хвилі 620-680 ммк гемоглобіном порівняно з оксигемоглобином лягло в основу методики вимірювання ступеня насичення крові киснем – оксигемометрии. При цій методиці вушну раковину або кювету з кров’ю просвічують невеликий електричною лампою і визначають з допомогою фотоелемента інтенсивність світлового потоку зазначеної довжини хвилі, що проходить через тканину вуха або кювету з кров’ю. За свідченнями фотоелемента визначають ступінь насичення гемоглобіну киснем.
Кров дорослих людей містить в середньому 14-15% гемоглобіну (у чоловіків 13,5-16%, у жінок 12,5-14,5%). Загальний вміст гемоглобіну дорівнює приблизно 700 р.
В ембріональному періоді в крові людини є різні типи гемоглобіну, що відрізняються здатністю приєднувати кисень і деякими іншими хімічними властивостями. Для визначення та розподілу різних типів гемоглобіну застосовують методику вимірювання оптичної щільності розчинів гемоглобіну до і після денатурації його їдкою лугом. Різні типи гемоглобіну умовно позначають НbА, HbF, НbР. Гемоглобін НЬР зустрічається тільки в перші 7-12 тижнів внутрішньоутробного розвитку зародка. На 9-му тижні з’являється в крові зародка гемоглобін HbF і гемоглобін дорослих НbА. Суттєво важливим видається той факт, що ембріональний гемоглобін HbF володіє більш високою спорідненістю до кисню і може насичуватися на 60% при такій напрузі кисню, коли гемоглобін матері насичується всього на 30%. У різних видів хребетних тварин є відмінності в структурі гемоглобіну. Гем різних типів гемоглобіну при цьому однаковий, глобины розрізняються за своїм амінокислотним складом.

В організмі постійно відбувається синтез і розпад гемоглобіну, пов’язані з утворенням і руйнуванням еритроцитів. Синтез гемоглобіну відбувається в эритробластах червоного кісткового мозку. При руйнуванні еритроцитів, яке відбувається в ретикуло-ендотеліальної системи, головним чином в печінці і селезінці, з червоних кров’яних клітин виходить гемоглобін. В результаті відщеплення заліза від гема і подальшого окислення утворюється з гемоглобіну пігмент білірубін, який потім з жовчю виділяється в кишечник, де перетворюється в стеркобілін і уробілін, які виводяться з калом і сечею. За добу руйнується і перетворюється в жовчні пігменти близько 8 м гемоглобіну, тобто трохи більше 1 %.
В організмі людини і тварин можуть утворюватися й інші з’єднання гемоглобіну, при спектральному аналізі яких виявляються характерні спектри поглинання. До числа таких сполук гемоглобіну відносяться метгемоглобін і карбоксигемоглобін. Ці речовини утворюються в результаті деяких отруєнь.
Метгемоглобін (MetHb) являє собою міцне з’єднання гемоглобіну з киснем; при утворенні метгемоглобіну змінюється валентність заліза: двовалентне залізо, що входить в молекулу гемоглобіну, перетворюється в тривалентне. У разі накопичення В крові великих кількостей метгемоглобіну віддача кисню тканинам стає неможливою і настає смерть від удушення.
Метгемоглобін відрізняється від гемоглобіну коричневим кольором і наявністю смуги поглинання в червоній частині спектра. Метгемоглобін утворюється при дії сильних окислювачів: феррицианида (червоної кров’яної солі), марганцевокислого калію, аміл – і пропилнитрита, аніліну, бертолетової солі, фенацетину.
Карбоксигемоглобін (HbСО) являє собою з’єднання заліза гемоглобіну з окисом вуглецю (СО) – чадним газом. Це з’єднання приблизно 150-300 разів міцніше, ніж з’єднання гемоглобіну з киснем. Тому домішка навіть 0,1% чадного газу у вдихуваному повітрі веде до того, що 80% гемоглобіну виявляються пов’язаними окисом вуглецю та не приєднують кисень, що є небезпечним для життя.
Слабке отруєння чадним газом – оборотний процес. При диханні свіжим повітрям ЗІ поступово відщеплюється від карбоксигемоглобіну і виділяється.
Вдихання чистого кисню збільшує швидкість розщеплення карбоксигемоглобіну в 20 разів. У важких випадках отруєння необхідно штучне дихання газовою сумішшю з 95% змісту O₂ і 5% CO₂, а також переливання крові.
Міоглобін. У скелетних і серцевого м’яза знаходиться м’язовий гемоглобін, званий міоглобіном. Його простетичної група – гем – ідентична цієї ж групи молекули гемоглобіну, а білкова частина – глобине – володіє меншою молекулярною вагою, ніж білок гемоглобіну.
Міоглобін людини здатний зв’язувати до 14% від загальної кількості кисню в організмі. Це його властивість відіграє важливу роль у постачанні киснем працюючих м’язів. Якщо при скороченні м’язи кровоносні капіляри її стискаються і кровотік в деяких ділянках м’язи припиняється, то все ж завдяки наявності кисню, пов’язаного з міоглобіном, протягом деякого часу зберігається постачання м’язових волокон киснем.

• • Анатомічний атлас
  • Фізіологія людини
  • Дитячі хвороби
  • Йога
  • Правильне харчування
  • Як схуднути
  • ЛФК (лікувальна фізкультура)
  • Курорти Європи
  • Лікування народними засобами
  • Лікарські рослини
  • Проктологія
  • Психіатрія
  • Алкоголізм
  • Куріння
  • Спортивна медицина
  • Судова медицина